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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
含糖量子主观能动性的比较不确定性和一些N-glycoproteins低描诉关卡致使对N-glycosylation节构的研究方式方法的描诉最为难点。在在线检测低丰度的N糖基化突显语核核淀粉酶或肽段时,各举夹杂着过量未突显语的核核淀粉酶肽断,这很方便将低丰度的糖基化突显语核核淀粉酶肽段的信号灯掩饰。凝素亲和法是迄今为止糖核核淀粉酶质组学中用更广泛的溶合生物富集方式方法。凝集素(lectin)就是一类糖融入核核淀粉酶质,能从一而终自动识别某段特别的节构的单糖或聚糖中某的的糖基编码序列而与之融入,它与糖链可逆性非共价融入,糖核核淀粉酶或糖肽被凝集素获取在这之后,通畅用某的的单糖完成良性竞争融入凝集素将糖核核淀粉酶或糖肽过柱下。 淀粉酶质经由酶解后灵活运用率凝集素(lectin)丰度N-糖基化肽段,进而用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中去除相连接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该加工使得Asn氧原子式量增添2.9890Da。另外用高计算精度LC-MS质谱仪检则脱糖后的肽段,借助数据资料检索数据资料库,根本脱糖后氧原子式量两者之间理论与实践氧原子式量的变化无常及及糖基化遮盖肽段的回文序列,关键在于判定该淀粉酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点判定后来,再灵活运用率label-free的设计原理对其实施按量了解。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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